Proteinele sunt compuși cu molecul mare (polimeri) alcătuiți din aminoacizi - unități monomerice legate între ele prin legături peptidice. Toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine ​​sunt a-aminoacizi, a căror caracteristică comună este prezența unei grupări amino - NH2 și a unei grupări carboxil - COOH la atomul de carbon a. a-aminoacizii diferă între ei prin structura grupului R și, prin urmare, prin proprietățile lor. Toți aminoacizii pot fi grupați în funcție de polaritatea grupărilor R, adică. capacitatea lor de a interacționa cu apa la valori biologice ale pH-ului.

În organismele vii, compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de codul genetic în majoritatea cazurilor, în timpul sintezei sunt utilizați 20 de aminoacizi standard; Multe dintre combinațiile lor creează molecule de proteine ​​cu o mare varietate de proprietăți. În plus, reziduurile de aminoacizi dintr-o proteină sunt adesea supuse unor modificări post-translaționale, care pot apărea atât înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcția, cât și în timpul „lucrării” acesteia în celulă. Adesea, în organismele vii, mai multe molecule de proteine ​​diferite formează complexe complexe, de exemplu, complexul fotosintetic.

Cristale din diverse proteine ​​crescute pe stația spațială Mir și în timpul zborurilor navetei NASA. Proteinele foarte purificate formează cristale la temperaturi scăzute, care sunt folosite pentru a studia structura spațială a unei anumite proteine.

Funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN. Astfel, proteinele enzimatice catalizează apariția reacțiilor biochimice și joacă un rol important în metabolism. Unele proteine ​​au o funcție structurală sau mecanică, formând citoscheletul care menține forma celulelor. Proteinele joacă, de asemenea, un rol cheie în sistemele de semnalizare celulară, răspunsul imun și ciclul celular.

Proteinele sunt o parte importantă a alimentației animale și umane (surse principale: carne, carne de pasăre, pește, lapte, nuci, leguminoase, cereale; într-o măsură mai mică: legume, fructe, fructe de pădure și ciuperci), deoarece organismul lor nu poate sintetiza tot ceea ce este necesar. aminoacizii și unii ar trebui să provină din alimente proteice. În timpul procesului de digestie, enzimele descompun proteinele consumate în aminoacizi, care sunt utilizați pentru biosinteza proteinelor proprii ale organismului sau sunt supuși unei defalcări suplimentare pentru a produce energie.

Determinarea secvenței de aminoacizi a primei proteine, insulina, prin secvențierea proteinelor ia adus lui Frederick Sanger Premiul Nobel pentru Chimie în 1958. Primele structuri tridimensionale ale proteinelor hemoglobină și mioglobină au fost obținute prin difracția cu raze X de către Max Perutz și, respectiv, John Kendrew, la sfârșitul anilor 1950, pentru care au primit Premiul Nobel pentru Chimie în 1962.

Legăturile peptidice sunt formate prin interacțiunea grupării a-amino a unui aminoacid cu gruparea a-carboxil a unui alt aminoacid: O legătură peptidică este o legătură covalentă amidă care leagă aminoacizii într-un lanț. Prin urmare, peptidele sunt lanțuri de aminoacizi.

O descriere a secvenței de aminoacizi a unui lanț începe cu aminoacidul N-terminal. Numerotarea resturilor de aminoacizi începe cu aceasta. În lanțul polipeptidic grupul se repetă de multe ori: -NH-CH-CO-. Acest grup formează coloana vertebrală peptidică. În consecință, lanțul polipeptidic constă dintr-un schelet (schelet), care are o structură regulată, care se repetă și lanțuri laterale individuale ale grupărilor R. Structura primară este caracterizată de ordinea (secvența) de alternanță a aminoacizilor din lanțul polipeptidic. Chiar și peptidele de aceeași lungime și compoziție de aminoacizi pot fi substanțe diferite, deoarece secvența de aminoacizi din lanț este diferită. Secvența de aminoacizi dintr-o proteină este unică și determinată de gene. Chiar și mici modificări ale structurii primare pot schimba serios proprietățile unei proteine. Ar fi incorect să concluzionăm că fiecare reziduu de aminoacizi dintr-o proteină este necesar pentru a menține structura și funcția normală a proteinei.

Proprietățile funcționale ale proteinelor sunt determinate de conformația lor, adică. localizarea lanțului polipeptidic în spațiu. Conformația unică a fiecărei proteine ​​este determinată de structura sa primară. În proteine, există două niveluri de conformare a lanțului peptidic - structura secundară și terțiară. Structura secundară a proteinelor este determinată de capacitatea grupărilor de legături peptidice de a suferi interacțiuni cu hidrogen: C=O....HN. Peptida tinde să adopte o conformație cu un maxim de legături de hidrogen. Cu toate acestea, posibilitatea formării lor este limitată de faptul că legătura peptidică este parțial dublă în natură, astfel încât rotația în jurul acesteia este dificilă. Lanțul peptidic capătă nu o conformație arbitrară, ci strict definită, fixată prin legături de hidrogen. Există mai multe moduri cunoscute de așezare a unui lanț polipeptidic: a-helix - format din legături de hidrogen intracatenar între gruparea NH a unui rest de aminoacid și gruparea CO a celui de-al patrulea rest din acesta; b-structură (foaie pliată) - formată din legături de hidrogen intercatenare sau legături între secțiuni ale unui lanț polipeptidic îndoit în direcția opusă; o încurcătură haotică sunt zone care nu au o organizare spațială regulată, periodică. Dar conformația acestor regiuni este, de asemenea, strict determinată de secvența de aminoacizi. Conținutul de a-helix și b-structuri în diferite proteine ​​este diferit: pentru proteinele fibrilare - doar un a-helix sau doar o foaie pliată în B; iar pentru proteinele globulare - fragmente individuale ale lanțului polipeptidic: fie un a-helix, fie o foaie de ori b, fie o bobină aleatorie. Structura terțiară a proteinelor globulare reprezintă orientarea spațială a lanțului polipeptidic care conține elice a, structuri b și regiuni fără structură periodică (o bobină aleatorie). Plierea suplimentară a lanțului polipeptidic răsucit formează o structură compactă. Acest lucru apare în primul rând ca rezultat al interacțiunilor dintre lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi.



Sursa: „Manual pentru instructori sociali și studenți”, întocmit de: O.I. Tyutyunnik (Maestru în sport al URSS în haltere)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg​

STRUCTURA PROTEINELOR

Proteinele sunt compuși organici naturali cu molecule înalte, formați din 20 de aminoacizi. O moleculă proteică este un polimer neramificat, a cărui unitate structurală minimă este un monomer, reprezentat de un aminoacid. Aminoacizii dintr-o moleculă de proteină sunt legați prin legături de uree (polipeptidă) în lanțuri lungi. Masa moleculară - de la câteva mii la câteva milioane de unități atomice. În funcție de forma moleculei proteice, se disting proteinele globulare și fibrilare.

Proteinele globulare se disting prin forma lor moleculară sferică și sunt solubile în apă și soluții saline. Solubilitatea bună se explică prin localizarea reziduurilor de aminoacizi încărcate pe suprafața globului, înconjurate de o înveliș de hidratare, care asigură un contact bun cu solventul. Acest grup include toate enzimele și majoritatea proteinelor active biologic.

Proteinele fibrilare se caracterizează printr-o structură fibroasă și sunt practic insolubile în apă și soluții saline. Lanțurile polipeptidice din molecule sunt situate paralel unul cu celălalt. Participa la formarea elementelor structurale ale tesutului conjunctiv (colagen, keratine, elastine). Un grup special este proteinele complexe, care, pe lângă aminoacizi, includ carbohidrați, acizi nucleici etc. În toate organismele vii, proteinele joacă un rol extrem de important. Ele participă la construcția celulelor și țesuturilor, sunt biocatalizatori (enzime), hormoni, pigmenți respiratori (hemoglobine), substanțe protectoare (imunoglobuline), etc. Biosinteza proteinelor are loc pe ribozomi și este determinată de codul acidului nucleic în timpul procesului de translație.

20 de aminoacizi, legați între ei ca valoare și alternând în secvențe diferite, reprezintă întreaga diversitate a proteinelor naturale. Corpul uman este capabil să formeze mulți aminoacizi din alte substanțe alimentare, dar nu poate sintetiza singur 9 aminoacizi și trebuie să îi obțină din alimente. Astfel de acizi sunt numiți esențiali sau esențiali. Acestea sunt valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina, triptofanul, fenilalanina, histidina. Aminoacizii esentiali includ alanina, asparagina, acidul aspartic, arginina, glicina, glutamina, acidul glutamic, prolina, cisteina, tirozina, seria. Dacă unei proteine ​​îi lipsește orice aminoacid esențial, proteina nu va fi digerată complet. Din acest punct de vedere, produsele de origine animală (carne, pește, lapte) sunt mai conforme cu nevoile umane decât produsele vegetale.

Structura primară este un concept care denotă secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o proteină. Legătura peptidică este principalul tip de legătură care determină structura primară.

Structura secundară caracterizează forma unui lanț proteic în spațiu. Această formă variază în funcție de setul de aminoacizi și de secvența acestora în lanțul polipeptidic. Există două forme principale de structură secundară: α-helix și β-configurație. Multe proteine ​​au o formă de α-helix. Vă puteți imagina ca pe o spirală obișnuită formată pe suprafața unui cilindru. Stabilitatea configurației elicoidale este determinată de numeroase legături de hidrogen între grupările CO și NH ale legăturilor peptidice; Configurația β este caracteristică unui număr mic de proteine. Ca formă, această structură poate fi comparată cu burduful unui acordeon (structură pliată)

Structura terțiară apare din cauza îndoirii lanțului peptidic în spațiu. Această configurație poate fi imaginată ca o spirală formată pe un cilindru, a cărui axă își schimbă periodic direcția, ceea ce duce la formarea de coturi.

PROPRIETĂȚI ALE PROTEINELOR

Solubilitate depinde de pH-ul soluției, de natura solventului (constanta sa dielectrică), de concentrația electrolitului, i.e. asupra forței ionice și tipului de contraion și asupra structurii proteinei. Proteinele globulare sunt foarte solubile, în timp ce proteinele fibrilare sunt mult mai puțin solubile. La putere ionică scăzută, ionii cresc solubilitatea proteinei prin neutralizarea grupărilor sale încărcate. Astfel, euglobulinele sunt insolubile în apă, dar se dizolvă în soluții slabe. sare de masă. La putere ionică mare, ionii contribuie la precipitarea proteinelor, ca și cum ar concura cu acestea pentru moleculele de apă - așa-numita sărare a proteinelor. Solvenții organici precipită proteinele, provocându-le denaturarea.

Proprietăți electrolitice proteinele se datorează faptului că într-un mediu de bază moleculele se comportă ca polianioni cu sarcină totală negativă, iar în mediu acid - cu sarcină totală pozitivă. Aceasta determină capacitatea proteinelor de a migra într-un câmp electric către anod sau catod, în funcție de sarcina netă. Analiza amestecului lor - electroforeza - se bazează pe această proprietate a proteinelor.
Denaturarea proteinelor este o consecință a rupturii legăturilor slabe, ducând la distrugerea structurilor secundare și terțiare. O moleculă de proteină denaturată este dezordonată - capătă caracterul unei bobine aleatorii (statistice). De regulă, denaturarea proteinelor este ireversibilă, dar în unele cazuri, după eliminarea agentului de denaturare, poate apărea renaturarea - refacerea structurilor și proprietăților secundare și terțiare.

Agenți de denaturare: temperaturi ridicate (ruperea legăturilor de hidrogen și hidrofobe), acizi și baze (ruperea legăturilor electrostatice), solvenți organici (ruperea legăturilor predominant hidrofobe).

Agenții de denaturare includ, de asemenea, detergenți, săruri ale metalelor grele, radiații ultraviolete și alte tipuri de radiații.

Denaturarea nu rupe legăturile covalente, ci crește accesibilitatea acestora la alți factori, în special la enzime.

FUNCȚIILE PROTEINELOR

Catalitic sau enzimatic. Toate transformările chimice dintr-un organism viu au loc cu participarea catalizatorilor. Catalizatorii biologici (enzimele) sunt proteine ​​de natura chimica care catalizeaza transformarile chimice din organism care alcatuiesc metabolismul.

Funcția de transport. Proteinele transportă sau transportă compuși semnificativi biologic în organism. În unele cazuri, compusul transportat este absorbit de o moleculă de proteină. Acest lucru îi protejează de distrugere și asigură transferul prin fluxul sanguin. Acest tip de transport se numește pasiv. Proteinele membranare transportă compuși din zone cu concentrație scăzută în zone cu concentrație mare. Aceasta implică un consum semnificativ de energie și se numește transport activ.

Funcția mecanicochimică- capacitatea unor proteine ​​de a modifica conformația, de ex. reduce lungimea unei molecule, contract. Astfel de proteine ​​sunt numite proteine ​​contractile (proteine ​​musculare) deoarece efectuează un lucru mecanic folosind energia legăturilor chimice.

Structural funcția (plastică) este îndeplinită în principal de proteinele fibrilare - elemente ale membranelor celulare. Aceste proteine ​​din compoziția țesuturilor conjunctive le asigură rezistența și elasticitatea: keratina din lână și păr, colagenul tendoanelor, pielii, cartilajului, pereților vasculari și țesutului conjunctiv.

Funcția hormonală(funcția de control) este realizată de hormoni de natură peptidică sau proteică. Ele afectează producția sau activitatea proteinelor enzimatice și modifică viteza reacțiilor chimice pe care le catalizează, de exemplu. controlează procesele metabolice

Funcție de protecție proteinele sunt realizate de anticorpi, interferoni, fibrinogen.

Anticorpi- compuși de natură proteică, a căror sinteză este indusă în timpul răspunsului imun - reacția organismului la pătrunderea proteinelor străine sau a altor componente antigenice (de exemplu, carbohidrați cu greutate moleculară mare) în mediul intern. Anticorpii se combină cu antigenul pentru a forma un complex insolubil, făcând antigenul sigur pentru organism.

interferoni- glucoproteine ​​sintetizate de celula dupa patrunderea virusului in ea. Spre deosebire de anticorpi, interferonii nu interacționează cu antigenul, ci provoacă formarea de enzime intracelulare. Ele blochează sinteza proteinelor virale, împiedicând copiarea informațiilor virale. Acest lucru împiedică multiplicarea virusului.

Fibrinogen- o proteina plasmatica solubila, care in ultima etapa a procesului de coagulare a sangelui este transformata in fibrina - o proteina insolubila. Fibrina formează cadrul unui cheag de sânge, limitând pierderea de sânge.

Plasmină- o proteină din plasmă sanguină care catalizează descompunerea fibrinei. Aceasta asigură restabilirea permeabilității unui vas înfundat cu un cheag de fibrină.

Funcția energetică proteinele sunt furnizate de o parte din aminoacizii eliberați în timpul descompunerii proteinelor în țesuturi. În timpul procesului de descompunere redox, aminoacizii eliberează energie și sintetizează purtătorul de energie ATP (acid adenozin trifosforic). Proteinele reprezintă aproximativ 18% din aportul de energie uman.

ABSOLUȚIE DE PROTEINE

Dintre substanțele organice ale materiei vii, proteinele ocupă un loc aparte în semnificația și funcțiile lor biologice. Aproximativ 30% din toate proteinele din corpul uman se găsesc în mușchi, aproximativ 20% în oase și tendoane și aproximativ 10% în piele. Dar cele mai importante proteine ​​sunt enzimele. Numărul lor în organism este mic, dar controlează o serie de reacții chimice foarte importante. Toate procesele care au loc în organism: digestia alimentelor, reacțiile oxidative, activitatea glandelor endocrine, activitatea musculară și funcția creierului sunt reglate de enzime. Varietatea lor este enormă. Sunt multe sute de ele într-o singură celulă.

Proteinele, sau proteinele așa cum se numesc altfel, au o structură foarte complexă și sunt cei mai complexi nutrienți. Proteinele sunt o necesitate componentă toate celulele vii. Proteinele includ carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf iar uneori fosfor. Cea mai caracteristică trăsătură a unei proteine ​​este prezența în ea azot.

Alți nutrienți nu conțin azot. Prin urmare, proteina este numită o substanță care conține azot. Principalele substanțe care conțin azot care alcătuiesc proteinele sunt aminoacizii. Numărul de aminoacizi este mic - doar 28 sunt cunoscute. Toată varietatea enormă de proteine ​​găsite în natură este o combinație diferită de aminoacizi cunoscuți. Proprietățile și calitățile proteinelor depind de combinația lor.

Când doi sau mai mulți aminoacizi se combină, se formează un compus mai complex - polipeptidă. Polipeptidele, atunci când sunt combinate, formează particule și mai mari și mai complexe și, în cele din urmă, o moleculă de proteină complexă.

În tractul digestiv, printr-o serie de etape intermediare (albumoze și peptone), proteinele sunt descompuse în compuși mai simpli (polipeptide) și apoi în aminoacizi. Aminoacizii, spre deosebire de proteine, sunt ușor absorbiți și absorbiți de organism. Ele sunt folosite de organism pentru a-și forma propria proteină specifică. Dacă, din cauza aprovizionării în exces de aminoacizi, descompunerea lor în țesuturi continuă, atunci aceștia sunt oxidați în dioxid de carbon și apă.

Majoritatea proteinelor sunt solubile în apă. Datorită dimensiunilor lor mari, moleculele de proteine ​​aproape nu trec prin porii membranelor celulare. Când sunt încălzite, soluțiile apoase de proteine ​​se coagulează. Există proteine ​​(de exemplu, gelatina) care se dizolvă în apă doar când sunt încălzite.

Când sunt absorbite, alimentele intră mai întâi în cavitatea bucală și apoi prin esofag în stomac. Sucul gastric pur este incolor și are o reacție acidă, care este cauzată de prezența acidului clorhidric la o concentrație de 0,5%.

Sucul gastric are capacitatea de a digera alimentele, ceea ce se datorează prezenței enzimelor în el. Conține pepsină, o enzimă care descompune proteinele în peptone și albumoze. Pepsina este produsă de glandele stomacului într-o formă inactivă, devine activă atunci când este expusă la acidul clorhidric. Pepsina acționează numai într-un mediu acid și devine inactivă atunci când este expusă la un mediu alcalin.

Odată ce mâncarea intră în stomac, rămâne acolo timp de 3 până la 10 ore. Durata timpului în care alimentele rămân în stomac depinde de natura și starea sa fizică - dacă este lichidă sau solidă. Apa iese din stomac imediat după ce intră. Alimentele care conțin mai multe proteine ​​rămân în stomac mai mult decât alimentele cu carbohidrați; Alimentele grase rămân în stomac și mai mult timp. Mișcarea alimentelor are loc datorită contracției stomacului, ceea ce facilitează trecerea țesutului alimentar deja digerat semnificativ în partea pilorică și apoi în duoden, unde este digerat în continuare. Aici, sucul glandelor intestinale, cu care este punctat mucoasa intestinală, precum și sucul pancreatic și bila, se toarnă pe țesutul alimentar. Sub influența acestor sucuri, substanțele alimentare - proteine, grăsimi, carbohidrați - suferă o descompunere ulterioară și sunt aduse într-o stare în care pot fi absorbite în sânge și limfă.
Sucul pancreatic este incolor și are alcalin reacţie.

Una dintre principalele enzime este tripsina, găsit în sucul pancreatic în stare inactivă sub formă de tripsinogen. Tripsinogenul nu poate descompune proteinele decât dacă este transformat într-o stare activă, de exemplu. în tripsină. Aceasta se întâmplă sub influența unei substanțe găsite în sucul intestinal enterokinaza. Enterokinaza este produsă în mucoasa intestinală. În duoden, efectul pepsinei încetează, deoarece pepsina acționează numai într-un mediu acid. Digestia ulterioară a proteinelor continuă sub influența tripsinei.

Tripsina este foarte activă într-un mediu alcalin. Acțiunea sa continuă într-un mediu acid, dar activitatea sa scade. Tripsina acționează asupra proteinelor și le descompune în proteine ​​și peptone și mai departe în aminoacizi.

În stomac și duoden, proteinele, grăsimile și carbohidrații sunt descompuse aproape complet, doar o parte dintre ele rămânând nedigerate. În intestinul subțire, sub influența sucului intestinal, are loc defalcarea finală a tuturor nutrienților și absorbția produselor în sânge. Acest lucru se întâmplă prin capilare, fiecare dintre ele se apropie de o vilozitate situată pe peretele intestinului subțire.

METABOLISMUL PROTEINELOR

După descompunerea proteinelor în tractul digestiv, aminoacizii rezultați sunt absorbiți în sânge împreună cu o cantitate mică de polipeptide - compuși formați din mai mulți aminoacizi. Din aminoacizi, celulele corpului nostru sintetizează proteine, care diferă de proteina consumată și este caracteristică unui anumit organism uman.

Formarea de noi proteine ​​în corpul oamenilor și al animalelor are loc în mod continuu, deoarece de-a lungul vieții înlocuiește celulele sanguine moarte, pielea, mucoasa intestinală etc. sunt create celule noi, tinere. Proteinele intră în canalul digestiv cu alimente, unde sunt descompuse în aminoacizi, iar din aminoacizii absorbiți se formează o proteină specifică celulei. Dacă, ocolind tractul digestiv, proteina este introdusă direct în sânge, atunci nu numai că nu poate fi folosită de corpul uman, dar va provoca și o serie de complicații grave. Organismul răspunde la o astfel de introducere de proteine ​​cu o creștere bruscă a temperaturii și cu alte fenomene. Dacă proteina este reintrodusă după 15-20 de zile, poate apărea chiar moartea din cauza paraliziei respiratorii, a disfuncției cardiace severe și a convulsiilor generale.

Proteinele nu pot fi înlocuite cu alți nutrienți, deoarece sinteza proteinelor în organism este posibilă numai din aminoacizi. Prin urmare, furnizarea tuturor sau a celor mai importanți aminoacizi este atât de necesară.

Dintre aminoacizii cunoscuți, nu toți au aceeași valoare pentru organism. Printre acestea se numără și cele care pot fi înlocuite cu altele sau sintetizate în organism din alți aminoacizi. Alături de aceasta, există aminoacizi esențiali, în absența cărora, sau chiar unul dintre ei, metabolismul proteinelor din organism este perturbat.

Proteinele nu conțin întotdeauna toți aminoacizii; unii conțin mai mulți aminoacizi necesari organismului, în timp ce alții conțin mai puțini. Diferite proteine ​​conțin diferiți aminoacizi și în raporturi diferite.

Proteinele care conțin toți aminoacizii de care organismul are nevoie se numesc proteine ​​complete. Proteinele care nu conțin toți aminoacizii necesari sunt incomplete.

Aportul de proteine ​​complete este important pentru oameni, deoarece din acestea organismul își poate sintetiza liber proteinele specifice. Cu toate acestea, o proteină completă poate fi înlocuită cu două sau trei proteine ​​incomplete, care, completându-se, furnizează în total toți aminoacizii necesari. În consecință, pentru funcționarea normală a organismului, este necesar ca alimentele să conțină proteine ​​complete sau un set de proteine ​​incomplete, egale ca conținut de aminoacizi cu proteinele complete.

Aportul de proteine ​​complete din alimente este extrem de important pentru un organism în creștere, deoarece în corpul unui copil, împreună cu refacerea celulelor muribunde, ca și la adulți, sunt create celule noi în număr mare.

Alimentele obișnuite amestecate conțin o varietate de proteine, care împreună asigură necesarul de aminoacizi a organismului. Nu numai valoarea biologică a proteinelor furnizate cu alimente este importantă, ci și cantitatea acestora. Cu un aport insuficient de proteine inaltime normala organismul este suspendat sau întârziat, deoarece nevoile de proteine ​​nu sunt satisfăcute din cauza aportului său insuficient.

Proteinele complete includ în principal proteine ​​de origine animală, cu excepția gelatinei, care este o proteină incompletă. Proteinele incomplete sunt în principal de origine vegetală. Totuși, unele plante (cartofi, leguminoase etc.) conțin proteine ​​complete. Dintre proteinele animale, proteinele din carne, ouă, lapte etc. sunt deosebit de valoroase pentru organism.

Ce sunt proteinele în general și ce rol joacă ele în corpul uman? Care sunt funcțiile proteinelor, ce este echilibrul de azot și care este valoarea biologică a proteinelor. Aceasta este o listă incompletă a problemelor ridicate în acest articol.

Continuăm seria articolelor „METABOLISMUL GLUCILOR ÎN CORP”, „METABOLISMUL GĂSILOR ÎN CORP” cu articolul „METABOLISMUL PROTEINELOR ÎN CORP”. Informația este destinată unui spectru larg de cititori cu aprobarea cititorilor, seria de articole despre fiziologia umană va fi continuată.

FUNCȚIILE PROTEINELOR

• Funcție plastică proteinele este de a asigura creșterea și dezvoltarea organismului prin procese de biosinteză. Proteinele sunt incluse în toată lumea celulele corpului și structurile interțesuturilor.
• Activitatea enzimatică proteinele reglează viteza reacțiilor biochimice. Proteinele enzimatice determină toate aspectele metabolismului și formării de energie nu numai din proteinele în sine, ci și din carbohidrați și grăsimi.
• Funcție de protecție proteinele consta in formarea proteinelor imune – anticorpi. Proteinele sunt capabile să lege toxinele și otrăvurile și, de asemenea, să asigure coagularea sângelui (hemostaza).
• Funcția de transport implică transferul de oxigen și dioxid de carbon de către proteina globulelor roșii hemoglobină, precum și în legarea și transferul anumitor ioni (fier, cupru, hidrogen), medicamente și toxine.
• Rolul energetic proteinele se datorează capacității lor de a elibera energie în timpul oxidării. Totuși, în același timp plastic rolul proteinelor in metabolism le depaseste energie, și de asemenea plastic rolul altor substanțe nutritive. Nevoia de proteine ​​este deosebit de mare în perioadele de creștere, sarcină și recuperare după boli grave.
  • În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoaciziŞi cele mai simple polipeptide, din care ulterior celulele diferitelor țesuturi și organe, în special ficat, se sintetizează proteine ​​specifice acestora. Proteinele sintetizate sunt folosite pentru a reface celulele deteriorate și pentru a crește celule noi, pentru a sintetiza enzime și hormoni.

BILANTUL DE AZOT

Un indicator indirect al activității metabolismului proteic este așa-numitul echilibru de azot. Bilanțul de azot este diferența dintre cantitatea de azot preluată din alimente și cantitatea de azot excretată din organism sub formă de metaboliți finali. La calcularea bilanțului de azot, se bazează pe faptul că proteina conține aproximativ 16% azot, adică fiecare 16 g de azot corespunde la 100 g de proteine.

• Dacă cantitatea de azot furnizată egală suma alocată, atunci putem vorbi despre bilantul de azot. Pentru a menține echilibrul de azot în organism, sunt necesare cel puțin 30-45 g de proteine ​​animale pe zi ( proteine ​​minime fiziologice).
• O condiție în care cantitatea de azot furnizată depaseste evidențiat se numește bilanţ pozitiv de azot. O condiție în care cantitatea de azot furnizată Mai puțin alocat este numit bilanț negativ de azot.
• Bilanțul de azot la o persoană sănătoasă este unul dintre cei mai stabili indicatori metabolici. intrând în corp.

RAPORT DE UZURARE A CAUCIULUI

Proteinele organelor și țesuturilor au nevoie de reînnoire constantă. Aproximativ 400 g de proteine ​​din cele 6 kg care alcătuiesc „fondul” proteic al organismului sunt supuse zilnic la catabolism și trebuie înlocuite cu o cantitate echivalentă de proteine ​​nou formate. Se numește cantitatea minimă de proteine ​​care este descompusă constant în organism rata de uzură. Pierderea de proteine ​​la o persoană care cântărește 70 kg este de 23 g/zi. Aportul de proteine ​​în organism în cantități mai mici duce la un bilanț negativ de azot, care nu satisface nevoile plastice și energetice ale organismului.

VALOAREA BIOLOGICĂ A PROTEINELOR

Indiferent de specificitatea speciei, toate structurile diverse de proteine ​​conțin numai 20 de aminoacizi. Pentru metabolismul normal, nu numai cantitatea de proteine ​​pe care o primește o persoană este importantă, ci și compoziția sa calitativă, și anume raportul înlocuibilŞi aminoacizi esentiali.

• Indispensabil sunt 10 aminoacizi care nu sunt sintetizați în corpul uman, dar în același timp sunt absolut necesari pentru viața normală. Absența chiar și a unuia dintre ele duce la un bilanț negativ de azot, la pierderea în greutate corporală și la alte tulburări incompatibile cu viața.
  • Aminoacizi esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, cisteina, de neînlocuit condiționat — argininaŞi histidină. O persoană primește toți acești aminoacizi numai din alimente.
• Aminoacizi neesențiali sunt, de asemenea, necesare vieții umane, dar pot fi sintetizate în organismul însuși din produșii metabolici ai carbohidraților și lipidelor. Acestea includ glicocol, alanină, cisteină, acizi glutamic și aspartic, tirozină, prolină, serină, glicină; înlocuibil condiționat — arginină și histidină.
• Proteinele care conțin un set complet de aminoacizi esențiali sunt numite cu drepturi deplineși au valoare biologică maximă ( carne, peste, oua, caviar, lapte, ciuperci, cartofi).
• Proteinele care nu conțin cel puțin un aminoacid esențial sau dacă sunt conținute în cantități insuficiente se numesc defect (proteine ​​vegetale). În acest sens, pentru a satisface nevoia de aminoacizi, cea mai rațională este o alimentație variată, cu predominanță a proteinelor animale.
• Necesar zilnicîn proteine ​​la un adult există 80-100 g de proteine, inclusiv 30 g de origine animală, și cu activitate fizică- 130-150 g Aceste cantităţi corespund în medie optimul fiziologic al proteinelor- 1 g la 1 kg de greutate corporală.
• Proteine ​​animale alimentele sunt aproape complet transformate în proteinele proprii ale organismului. Sinteza proteinelor corpului din proteine ​​vegetale este mai puțin eficient: coeficientul de conversie este de 0,6 - 0,7 din cauza dezechilibrului aminoacizilor esențiali din proteinele animale și vegetale.
• Când mănânci proteine ​​vegetale, actioneaza " regula minimă„, conform căreia sinteza propriei proteine ​​depinde de aminoacidul esențial care vine cu alimente în cantitate minima.

După ce am mâncat o masă, în special proteine, a existat o creștere a schimbul de energie și producerea de căldură. La consumul de alimente mixte, metabolismul energetic crește cu aproximativ 6% odată cu alimentația cu proteine, creșterea poate ajunge la 30-40% din valoarea energetică totală a tuturor proteinelor introduse în organism. O creștere a metabolismului energetic începe după 1-2 ore, atinge maxim după 3 ore și continuă timp de 7-8 ore după masă.

Reglarea hormonală Metabolismul proteic asigură un echilibru dinamic al sintezei și descompunerii acestora.

• Anabolism proteic controlat de hormonii adenohipofizei ( somatotropină), pancreas ( insulină), gonade masculine ( androgen). O creștere a fazei anabolice a metabolismului proteic cu un exces al acestor hormoni se exprimă prin creșterea crescută și creșterea în greutate. Lipsa hormonilor anabolizanți provoacă întârzierea creșterii la copii.
• Catabolismul proteinelor reglat de hormonii tiroidieni ( tiroxina si triiodotironona), cortical ( glucocorticoizii) și creierul ( adrenalină) substanțe ale glandelor suprarenale. Un exces al acestor hormoni crește descompunerea proteinelor în țesuturi, care este însoțită de epuizare și echilibru negativ de azot. Lipsa hormonilor, de exemplu, glanda tiroidă, este însoțită de obezitate.

Proteinele sunt, desigur, una dintre cele mai importante componente în procesele de viață ale organismului. Și cel mai important, ele joacă un rol extrem de important în alimentația umană, deoarece sunt componenta principală a celulelor tuturor organelor și țesuturilor corpului. Nu degeaba, în 2005, potrivit unui proiect de lege întocmit de Ministerul Sănătății și Dezvoltării Sociale, „pentru îmbunătățirea calității nutriției în noul coș de consum se propune creșterea volumului de produse care conțin proteine ​​animale. , reducând în același timp volumul produselor care conțin carbohidrați.”

Mesajul #3367, scris pe 03/05/2014 la 14:52 ora Moscovei, a fost șters.

# 1347 · 06/07/2013 la 12:37 ora Moscovei · adresa IP înregistrată ·

Dependența proprietăților biologice ale proteinelor de structura primară. Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor (insuline de la diferite animale)

Biologie și genetică

Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor insulinei la diferite animale. Stabilitatea structurii primare este asigurată în principal de legăturile peptidice valente majore; poate fi implicat un număr mic de legături disulfurice. În unele enzime cu proprietăți catalitice similare, se găsesc structuri peptidice identice care conțin regiuni invariante neschimbate și secvențe variabile de aminoacizi, în special în regiunile centrilor lor activi.

Dependența proprietăților biologice ale proteinelor de structura primară. Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor (insuline de la diferite animale).

Analiza datelor privind structura primară a proteinelor ne permite să tragem următoarele concluzii generale.

1. Structura primară a proteinelor este unică și determinată genetic. Fiecare proteină omogenă individuală este caracterizată de o secvență unică de aminoacizi: frecvența substituțiilor de aminoacizi duce nu numai la rearanjamente structurale, ci și la modificări ale proprietăților fizico-chimice și ale funcțiilor biologice.

2. Stabilitatea structurii primare este asigurată în principal de legături peptidice valente majore; poate fi implicat un număr mic de legături disulfurice.

3. Într-un lanț polipeptidic pot fi găsite diverse combinații de aminoacizi; Secvențele repetate sunt relativ rare în polipeptide.

4. În unele enzime cu proprietăți catalitice similare, există structuri peptidice identice care conțin regiuni neschimbate (invariante) și secvențe variabile de aminoacizi, în special în regiunile centrilor lor activi. Acest principiu al similitudinii structurale este cel mai tipic pentru o serie de enzime proteolitice: tripsina, chimotripsina etc.

5. În structura primară a lanțului polipeptidic se determină structurile secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei proteice, determinându-se conformația spațială generală a acesteia.

Structura primară a insulinei variază oarecum între diferite specii, la fel ca și importanța sa în reglarea metabolismului carbohidraților. Cel mai apropiat lucru de insulina umană este insulina de porc, care diferă de aceasta doar printr-un singur reziduu de aminoacizi: alanina este situată în poziția 30 a lanțului B al insulinei de porc, iar treonina este localizată în insulina umană; Insulina bovină diferă în trei resturi de aminoacizi.

La fel și alte lucrări care te-ar putea interesa
57782.	Același lucru este adevărat	76 KB
	Meta la proiect: arată stagnarea pe scară largă a marșului; să se asigure că este posibilă investigarea proceselor de activitate și de producție zilnică; dezvoltați și sistematizați faptele învățate...
57783.	Aplicarea derivatei la studiul unei funcții	1,89 MB
	Obiectivele lecției: dezvoltarea abilităților în cercetarea și reprezentarea grafică a funcțiilor folosind derivate. Profesorul scrie pe tablă și elevii în caiete: Aplicarea derivatelor în studiul funcțiilor.
57784.	Același lucru este adevărat	89 KB
	Meta: Externă și sistematizarea cunoștințelor, adică începutul învățării cu acelea; formulează singur, concentrează-te, ajută-i pe ceilalți, analizează situația; dezvoltarea abilităților avansate, creativității...
57785.	Zastosuvannaya marșă în diferite științe galuzy	1,1 MB
	Meta: Început: date pentru studiul aprofundării și extinderii generale a cunoștințelor despre subiectul de învățare a unei imagini întregi a realizării cunoștințelor sistematice despre conceptele de deplasare geometrică și fizică.
57786.	Polonia în anii 20 ai secolului XX	76,5 KB
	Rezumatul lecției: caracterizați procesul de reînnoire a independenței suverane a Poloniei; dezvăluie rolul lui Yu Rezultate evidente: După lecție, elevii vor fi capabili să: explice circumstanțele din spatele modernizării Poloniei...
57787.	Căutați informații pe internet	113 KB
	Meta: priviți sistemele de căutare ale Internetului, regulile de căutare a informațiilor în Internetul global, formulați căutarea informațiilor necesare, dezvoltați abilități, lucrați pe baza obținerii culturii informaționale a elevilor
57788.	Drepturile copilului, conform dreptului internațional	58 KB
	În cele prezentate dezvoltare metodologică se așteaptă să consolideze cunoștințele elevilor despre drepturile copilului dobândite în lecțiile de drept din mass-media; formați o poziție juridică în problema drepturilor copilului...
57789.	Ortografie fără nume	52 KB
	Rezumatul lecției: înțelegeți regulile scrisului fără nume; vibrați în minte pentru a stabili regulile în practică, concentrându-vă pe analiza semantică a cuvintelor; practica analiza sintactica si morfologica a numelor...
57790.	Progresie aritmetică	384 KB
	Obiective de dezvoltare: dezvoltarea abilităților de cercetare ale studenților, abilități de a analiza datele obținute și de a trage concluzii; dezvoltarea abilităților de a efectua autoverificare și verificare reciprocă, lucrul în grup...

Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor (insuline de la diferite animale)

Structura primară a unei proteine ​​este o secvență liniară de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic.

Informațiile despre structura primară a fiecărei proteine ​​sunt codificate în ADN.

Secvența de aminoacizi a unei proteine ​​determină structura sa spațială (conformația) și funcția biologică specifică.

Există mai mult de 50.000 de proteine ​​în corpul uman, fiecare dintre ele având o structură primară unică pentru o anumită proteină.

Toate moleculele unei proteine ​​individuale au aceeași alternanță de reziduuri de aminoacizi, ceea ce distinge această proteină de orice altă proteină. Înlocuirea chiar și a unui aminoacid duce adesea la pierderea activității biologice a proteinei.

În hemoglobină, înlocuirea glutamatului (acidul glutamic) în poziția 6 a lanțului beta cu valină provoacă anemie falciforme.

Familii de proteine.

Proteinele care au regiuni omoloage ale lanțului polipeptidic, structură spațială similară (conformație) și îndeplinesc funcții identice în cadrul aceleiași specii formează o familie de proteine.

De regulă, ele apar în timpul evoluției în cadrul unei specii biologice prin înlocuirea unor aminoacizi cu alții care sunt similare ca proprietăți fizice și chimice.

Exemple de familii de proteine ​​sunt: ​​familia mioglobinei, care include, pe lângă mioglobina în sine, toate tipurile de hemoglobină; familia de imunoglobuline, familia de receptori de recunoaștere a antigenului celulelor T, familia de proteine ​​a complexului major de histocompatibilitate, familia de serin proteaze, a căror caracteristică distinctivă este prezența obligatorie a aminoacidului serină în centrul activ.

Proteina principală a plasmei sanguine, albumina, formează o familie cu alfa-fetoproteina, una dintre proteinele complexului fetal-placentar, cu care are 70% omologie în structura primară.

Proteine ​​care efectuează diferite tipuri funcțiile identice se numesc omoloage.

Existența lor confirmă originea evolutivă comună a speciei. Ele sunt caracterizate prin:

- aceeași masă sau ușor diferită;

— diferențele în compoziția aminoacizilor nu afectează centrul sau regiunile active responsabile de formarea conformației;

Insulina din diferite organisme este principalul regulator al metabolismului carbohidraților la animale și la oameni, are o asemănare semnificativă în structura sa primară.

Insulina bovină diferă de insulina umană în trei resturi de aminoacizi, în timp ce insulina de porcină diferă doar cu un aminoacid.

Conformarea lanțurilor peptidice în proteine ​​(structuri secundare și terțiare).

Interacțiuni intramoleculare slabe în lanțul peptidic, legături disulfurice. Structura domeniului și rolul său în funcționarea proteinelor.

Conformația lanțurilor peptidice în proteine ​​(structuri secundare și terțiare)

Conformația lanțurilor proteice este o anumită structură spațială formată ca urmare a interacțiunilor intramoleculare.

Cele două tipuri principale de conformație proteică sunt structurile secundare și terțiare. Structura secundară a proteinelor este structura spațială a lanțului polipeptidic, determinată de legături de hidrogen formate de grupările funcționale ale scheletului peptidic.

Structura secundară a proteinelor conține regiuni cu structuri regulate și neregulate. Zonele cu o structură regulată sunt reprezentate de structuri stabile de două tipuri: alfa-helical și beta-pliate:

Structurile alfa-helicoidale sunt cel mai comun element al structurii secundare a proteinelor.

Lanțul peptidic formează o spirală, fiecare rând a căreia are 3,6 resturi de aminoacizi. În regiunile elicoidale, legăturile de hidrogen apar între grupele >C=0 și >NH ale legăturilor peptidice prin 4 resturi de aminoacizi. Aceste legături sunt orientate de-a lungul axei spiralei.

Lanțurile laterale ale resturilor de aminoacizi sunt localizate la periferia helixului și nu participă la formarea legăturilor de hidrogen care stabilizează α-helixul. Cu toate acestea, radicalii unor aminoacizi împiedică formarea unei helix alfa dacă mai mulți radicali încărcați egal sunt localizați în apropiere (are loc repulsie electrostatică) sau radicali voluminosi, precum triptofanul și metionina, sunt localizați în apropiere (ruperea mecanică a helixului alfa).

Prolina, care nu are un atom de hidrogen la atomul de azot care formează legătura peptidică, nu poate forma o legătură de hidrogen cu gruparea carboxil corespunzătoare, iar helixul alfa este rupt. În regiunea în care se află prolina, lanțul polipeptidic formează o buclă sau o îndoire.

Structurile pliate beta sunt stabilizate prin legături multiple de hidrogen între atomii grupurilor de peptide ale secțiunilor liniare ale unui lanț polipeptidic (legături intrachain) sau diferite lanțuri polipeptidice (legături interchain).

Legăturile de hidrogen sunt situate perpendicular pe lanțul polipeptidic. Dacă lanțurile sunt orientate într-o direcție, se formează un strat pliat P paralel, iar dacă lanțurile sunt orientate în direcții opuse, atunci se formează un strat pliat beta antiparalel. Radicalii reziduurilor de aminoacizi sunt orientați aproape perpendicular pe planul stratului beta.

Pe lângă structurile obișnuite, proteinele au regiuni cu o structură secundară neregulată, numite bobine aleatorii (acest termen este adesea folosit pentru a descrie o proteină denaturată).

Ele nu au un aranjament spațial obișnuit, cum ar fi helixul alfa și structura beta-pliată, deși formează o conformație caracteristică fiecărei proteine, constând din structuri în formă de buclă și în formă de inel. Într-o moleculă de proteină constând dintr-un număr de secțiuni elicoidale și pliate, există în mod necesar secțiuni cu o structură neregulată. Acestea includ de la 3 la 10-15 resturi de aminoacizi. Semnificația acestor zone este compactarea moleculei proteice. S-a descoperit că regiunile de rotație ale structurii foii p includ configurația aminoacizilor Prolină-Glicină-Prolină.

Structura terțiară a unei proteine ​​este o conformație tridimensională a proteinei, formată ca urmare a interacțiunii dintre radicalii de aminoacizi, care pot fi localizați în lanțul peptidic la orice distanță unul de celălalt.

Conformația activă funcțional se numește structura nativă a proteinei.

Interacțiuni intramoleculare slabe în lanțul peptidic; legături disulfurice. Formarea structurii terțiare presupune:

— interacțiuni hidrofobe, de ex. interacțiuni slabe între radicalii nepolari, ceea ce duce la faptul că radicalii de aminoacizi hidrofobi se găsesc în structura globulară a proteinei, formând un miez hidrofob,

- legături ionice și de hidrogen între grupările hidrofile ale radicalilor de aminoacizi care se găsesc în interiorul miezului hidrofob.

Legăturile ionice și de hidrogen, precum și interacțiunile hidrofobe, sunt slabe. Energia lor nu este cu mult mai mare decât energia mișcării termice a moleculelor la temperatura camerei.

— legături disulfurice covalente -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic.

Prezența legăturilor disulfurice este caracteristică proteinelor secretate de celulă (insulina, imunoglobuline).

Domeniile sunt fragmente independente, pliate compact, ale unui lanț polipeptidic care sunt responsabile pentru un efect biologic specific. Au o structură terțiară independentă, similară cu proteinele globulare.

Există trei domenii în structura receptorului membranar:

1 - extracelular (constă din secțiuni spiralate și pliate);

2 - membrană, secțiune alfa-helidiană formată din aminoacizi hidrofobi (secțiune de ancorare);

3 - intracelular, pentru interacțiunea cu o enzimă intracelulară.

O caracteristică a organizării domeniului unei proteine ​​este independența relativă a domeniilor, adică

posibilitatea funcţionării lor autonome. De exemplu, domeniul extracelular al receptorului membranar, fiind separat de regiunea alfa-helicoială a membranei, continuă să lege moleculele hormonale. Regiunea de ancorare izolată a receptorului membranar este capabilă să se integreze spontan în membrana celulară, iar domeniul intracelular izolat al receptorului membranar este capabil să interacționeze cu o enzimă intracelulară (de exemplu, adenilat ciclază).

(De exemplu, în hexokinază, un domeniu este asociat cu glucoză, celălalt cu ATP; apropierea domeniilor promovează apropierea de ATP și glucoză și, în consecință, accelerează transferul grupării fosfat)

Hexokinaza catalizează fosforilarea glucozei.

Site-ul activ este situat în pliul dintre cele două domenii. Când hexokinaza se leagă de glucoză, domeniile se închid și substratul ajunge într-o „capcană” în care suferă fosforilare.

Anterior12345678910111213141516Următorul

CONFIGURAREA ȘI CONFORMAREA UNEI MOLECULE DE PROTEINĂ

⇐ AnteriorPagina 4 din 4

Din tot ce s-a spus, putem concluziona că organizarea spațială a proteinelor este foarte complexă.

În chimie există un concept - spațial CONFIGURARE - aranjarea relativă spațială a părților moleculei fixate rigid prin legături covalente(de exemplu: aparținând seriei L de stereoizomeri sau seriei D).

Pentru proteine ​​se folosește și conceptul CONFORMAŢIE moleculă de proteină - un aranjament relativ definit, dar nu înghețat, nu neschimbabil al părților moleculei.

Deoarece conformația unei molecule de proteină se formează cu participarea unor tipuri slabe de legături, aceasta este mobilă (capabilă de schimbare), iar proteina își poate schimba structura. În funcție de condițiile de mediu, o moleculă poate exista în diferite stări conformaționale, care se transformă ușor una în alta. Favorabile din punct de vedere energetic pentru condițiile reale sunt doar una sau mai multe stări conformaționale între care există un echilibru.

Tranzițiile de la o stare conformațională la alta asigură funcționarea moleculei proteice. Acestea sunt modificări conformaționale reversibile (care se găsesc în organism, de exemplu, în timpul conducerii unui impuls nervos, în timpul transferului de oxigen de către hemoglobină). Când conformația se schimbă, unele dintre legăturile slabe sunt distruse și se formează noi legături slabe.

LIGANDI

Interacțiunea unei proteine ​​cu o substanță duce uneori la legarea unei molecule a acestei substanțe de către o moleculă proteică.

Acest fenomen este cunoscut ca „sorbție” (legare). Procesul invers - se numește eliberarea unei alte molecule din proteină "desorbtie".

Dacă pentru o pereche de molecule procesul de sorbție prevalează asupra desorbției, atunci acest lucru este deja sorbție specifică, iar substanţa care este absorbită se numeşte "ligand".

Tipuri de liganzi:

1) Ligandul proteinei enzimatice este substratul.

2) Ligand proteic de transport – substanță transportată.

3) Ligand anticorp (imunoglobulină) – antigen.

4) Ligandul receptor al hormonului sau al neurotransmițătorului – hormon sau neurotransmițător.

O proteină își poate schimba conformația nu numai atunci când interacționează cu un ligand, ci și ca rezultat al oricărei interacțiuni chimice.

Un exemplu de astfel de interacțiune este adăugarea unui rest de acid fosforic.

În condiții naturale, proteinele au mai multe stări conformaționale favorabile termodinamic.

Acestea sunt stări native (naturale). Natura (lat.) – natură.

NATIVITATEA MOLECULEI PROTEINE

NAŞTEREA DOMNULUI- acesta este un complex unic de proprietăți fizice, fizico-chimice, chimice și biologice ale unei molecule proteice, care îi aparține atunci când molecula proteică se află în starea sa naturală, naturală (nativă).

De exemplu: proteina cristalinului ochiului - cristalina - este foarte transparentă numai în starea sa nativă).

DENATURAREA PROTEINEI

Pentru a desemna procesul în care proprietățile native ale unei proteine ​​se pierd, se folosește termenul DENATURARE.

DENATURAREA - aceasta este privarea unei proteine ​​de proprietățile sale naturale, native, însoțită de distrugerea structurii cuaternare (dacă exista una), terțiară și uneori secundară a moleculei proteice, care apare atunci când disulfura și tipurile slabe de legături implicate în formarea acestor structuri sunt distruse. Structura primară se păstrează deoarece este formată din legături covalente puternice.

Distrugerea structurii primare poate apărea numai ca urmare a hidrolizei moleculei proteice prin fierbere prelungită într-o soluție acidă sau alcalină.

FACTORI CARE PROVOCĂ DENATURAREA PROTEINEI

Factorii care cauzează denaturarea proteinelor pot fi împărțiți în fizicŞi chimic.

Factori fizici

1. Temperaturi ridicate. Diferite proteine ​​au sensibilitate diferită la căldură.

Unele proteine ​​sunt supuse denaturarii deja la 40-500C. Astfel de proteine ​​sunt numite termolabil. Alte proteine ​​se denaturează la temperaturi mult mai ridicate, sunt termostabil.

2. Iradierea ultravioletă

3. Expunerea la raze X și radioactivă

4. Ultrasunete

5. Impact mecanic (de exemplu, vibrații).

Factori chimici

1. Acizi și alcali concentrați.

De exemplu, acid tricloracetic (organic), acid azotic (anorganic).

2. Săruri ale metalelor grele (de exemplu, CuSO4).

3. Solvenți organici (alcool etilic, acetonă)

4. Alcaloizi vegetali.

5. Uree în concentrații mari

Alte substanțe care pot rupe tipuri slabe de legături în moleculele de proteine.

Expunerea la factorii de denaturare este utilizată pentru sterilizarea echipamentelor și instrumentelor, precum și ca antiseptice.

Reversibilitatea denaturarii

Într-o eprubetă (in vitro) acesta este cel mai adesea un proces ireversibil.

Dacă o proteină denaturată este plasată în condiții apropiate de cele native, atunci se poate renatura, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este tipic pentru toate proteinele.

In vivo, în organism, este posibilă o renaturare rapidă. Acest lucru se datorează producției într-un organism viu de proteine ​​specifice care „recunosc” structura proteinei denaturate, se atașează de aceasta folosind tipuri slabe de legături și creează conditii optime pentru renaturare.

Astfel de proteine ​​specifice sunt cunoscute sub numele de " proteine ​​de șoc termic" sau " proteine ​​de stres».

Proteinele de stres

Există mai multe familii ale acestor proteine, ele diferă în greutate moleculară.

De exemplu, proteina hsp 70, o proteină de șoc termic cu o masă de 70 kDa, este cunoscută.

Astfel de proteine ​​se găsesc în toate celulele corpului.

Ele îndeplinesc, de asemenea, funcția de transport a lanțurilor polipeptidice prin membranele biologice și participă la formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteine. Funcțiile enumerate ale proteinelor de stres sunt numite însoţitor.

La diverse tipuri stres, are loc inducerea sintezei unor astfel de proteine: atunci când organismul se supraîncălzi (40-440C), în timpul bolilor virale, otrăvirea cu săruri de metale grele, etanol etc.

Un conținut crescut de proteine ​​​​de stres a fost găsit în corpul popoarelor sudice în comparație cu rasa nordică.

Molecula proteică de șoc termic este formată din două globule compacte legate printr-un lanț liber:

Diferite proteine ​​de șoc termic au un plan comun de construcție.

Diverse proteine ​​cu diverse funcții poate conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine ​​care leagă calciul au același domeniu pentru toate, care este responsabil pentru legarea Ca+2.

Rolul structurii domeniului este că oferă proteinei oportunități mai mari de a-și îndeplini funcția datorită mișcărilor unui domeniu față de altul. Zonele în care două domenii se unesc sunt cele mai slabe din punct de vedere structural din molecula unor astfel de proteine.

Aici are loc cel mai adesea hidroliza legăturilor și proteina este distrusă.

Proteine ​​precum colagenul, keratina, elastina sunt folosite de mult timp in cosmetologie. Dar peptidele au început să fie folosite relativ recent. Și așa cum o stea în devenire eclipsează adesea o divă în vârstă, peptidele amenință să eclipseze complet proteinele de pe scena cosmetică. Este doar un efect de noutate sau peptidele oferă de fapt ceva nou în comparație cu proteinele? Să comparăm.
Mărimea contează
Principala problemă cu proteinele atunci când sunt aplicate pe piele în produse cosmetice sau farmaceutice este dimensiune mare molecule, care împiedică pătrunderea acestor molecule prin stratul cornos. Chiar și în hidrolizatele de proteine, care sunt de obicei folosite în cosmetică, fragmentele rămân prea mari pentru a putea vorbi despre pătrunderea lor eficientă în piele. Polimerii proteici mari la suprafața pielii formează o peliculă care, cu o umiditate suficientă a aerului, hidratează și înmoaie stratul cornos sau, dimpotrivă, pot avea efect de lifting și pot provoca o senzație de etanșeitate dacă afară este foarte uscat, vântul sau geros. . Cu toate acestea, acest efect este mai tipic pentru polipeptidele liniare.
Multe peptide, care sunt ordine de mărime mai mici decât proteinele, sunt deja capabile să treacă prin stratul cornos și să ajungă în stratul de celule vii. Desigur, chiar și peptidele le este greu să pătrundă prin pielea intactă, dar pielea sănătoasă are întotdeauna microfisuri, abraziuni, zone cu o barieră deteriorată etc. În plus, permeabilitatea pielii poate fi crescută prin exfoliere, crearea unei stări de hiperhidratare sau aplicarea unor potențiatori de permeabilitate.
În cosmetologie există o categorie specială de medicamente - peelinguri enzimatice (enzimatice), în care fracția proteică este reprezentată de enzime proteolitice. ÎN în acest caz, tocmai nu este necesar ca proteina enzimatică să treacă prin stratul cornos. Despre aceste medicamente vom vorbi separat.
Stabilitate în produsul finit
După cum sa menționat mai sus, toate proteinele mari au o structură tridimensională complexă, care determină proprietățile lor biologice. Prin urmare, proteinele își pierd funcționalitatea de îndată ce structura lor este dezorganizată, ceea ce se întâmplă adesea în formulările cosmetice.
Structura peptidelor mici este mai stabilă în majoritatea compozițiilor cosmetice.
Specificitatea speciei
Proteinele sunt specifice speciei, astfel încât colagenul de la, să zicem, pești sau păsări nu va „funcționa” în corpul uman până când nu este dezasamblat în aminoacizi individuali și colagenul „corect” este construit din aceștia.
Dar peptidele mici, de regulă, sunt universale și, în acest sens, moleculele semnal de la animale și chiar plante pot influența și celulele umane. Acest lucru se explică prin faptul că sistemul de reglare celulară, precum și mecanismele de bază de apărare, s-au format în primele etape ale evoluției ființelor vii și ulterior s-au schimbat puțin. Acest lucru vă permite să luați o peptidă izolată din, de exemplu, boabe de soia și să o utilizați pentru a stimula schimbarea celulelor pielii. Toate aceste proprietăți plasează peptidele printre cele mai promițătoare și interesante ingrediente cosmetice de astăzi și, cel mai probabil, de mâine.